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Louis Pasteur propuso que la fermentación del azúcar para transformarse en alcohol era inducida por ciertos catalizadores biológicos, razón por la cual los enzimas fueron llamados inicialmente "fermentos"
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propuso el nombre “enzima” en 1876 para nombrar una de las dos clases en las que se habían dividido los fermentos
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Demostró que las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos y que la acción de las enzimas es específica, efectuando la hidrólisis de las proteínas complejas en aminoácidos
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Recibió el premio Nobel de Química por su descubrimiento de la fermentación, en concreto, sobre la fermentación alcohólica en ausencia de células vivas.
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La ecuación de Michaelis-Menten es capaz de describir el cambio sufrido por la velocidad de una reacción catalizada por una enzima al variar la concentración del sustrato.
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Estudio la cinética enzimática junto a Leonor Michaelis
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Consiguió aislar y cristalizar las enzimas gracias a la ureasa. En 1946 fue galardonado con la mitad del Premio Nobel de Química por el descubrimiento de la cristalización de enzimas.
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Fue un genetista británico y biólogo evolutivo. Junto con Ronald Fisher y Sewall Wright, fue uno de los fundadores de la genética de poblaciones.
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Se aísla el primer catalizador biológico (enzimas) El químico francés Anselme Payen (1795-1871), que dirigía una fábrica de refinado de azúcar de remolacha, separó una sustancia a partir de un extracto de malta que aceleraba la conversión de almidón en glucosa . La llamó diastasa.
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La determinación de las constantes de disociación de enzimas
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El método de Lineweaver-Burk (dobles recíprocos) es el más utilizado como una herramienta gráfica para calcular los parámetros cinéticos de una enzima, cuyo reciproco es 1/v=Km/(Vmax [S])+1/ Vmax,
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Representación fiel de las enzimas y las viru-proteínas