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Historia de las enzimas
Puede definirse a las enzimas como biocatalizadores, capaces de acelerar las reacciones químicas en ambos sentidos,
sin consumirse en ella, ni formar parte de los productos. La diferencia fundamental con los demás catalizadores inorgánicos
es que tienen gran especificidad por el sustrato sobre el cual actúan y tienen la ventaja de actuar en condiciones suaves
de pH y temperatura, con una gran eficiencia. -
Anselme Payen
Dedicó gran parte de su vida al estudio de la fisiología vegetal y dentro de sus muchos alcances en esta área podemos destacar el descubrimiento de la diastasa, la enzima de descomposición del almidón, la celulosa, la lignina, y el papel vital del nitrógeno en el desarrollo de los vegetales. -
Louis Pasteur
Louis Pasteur propuso que la fermentación del azúcar para transformarse en alcohol era inducida por ciertos catalizadores biológicos, razón por la cual los enzimas fueron llamados inicialmente "fermentos". -
Wilhelm Kuhne
Kühne descubrió una sustancia en el jugo pancreático capaz de degradar otras sustancias biológicas. También descubrió que dicha sustancia, a la que llamó tripsina, se origina como un precursor inactivo, el tripsinógeno, que se transforma en la tripsina activa. -
Eduard Buchner
Mostró que una sustancia extraída de las levaduras podía producir fermentación fuera de la célula viva. A esta sustancia se le dio el nombre de enzima , de zyme, la palabra griega que significa "levadura" o "fermento". -
Emil Fischer
En sus investigaciones demostró que las proteínas están compuestas por cadenas de aminoácidos y que la acción de las enzimas es específica, efectuando la hidrólisis de las proteínas complejas en aminoácidos. -
Hans Lineweaver
A la hora de llevar a la práctica la cinética de MichaelisMenten la mayoría de los bioquímicos recurrimos al famoso diagrama de Lineweaver-Burk que se emplea como herramienta gráfica para calcular los parámetros cinéticos de una enzima. Su utilidad se basa en que el recíproco de la cinética de Michaelis-Menten ya que es fácilmente representable y de dicho diagrama emana mucha información de interés en el campo de la bioquímica. -
Dean Burk
Pues volvemos al caso de
Michaelis-Menten. Lineweaver-Burk, de la misma forma que ocurría con Michaelis-Menten, son dos personas y no una. Hans Lineweaver y Dean Burk… y al igual que nos decantamos por Maud Menten anteriormente ahora lo vamos a hacer por Hans Lineweaver. ¿Por qué? Porque este químico-físico norteamericano llegó a publicar el famoso artículo sobre el
que hoy versa esta entrada -
Leonor Michaelis
Michaelis determinó la denominada constante de Michaelis (Km) que mide la afinidad entre una enzima y su sustrato, predijo y explicó la velocidad de reacción, es decir la cantidad de sustrato que reacciona con la enzima por unidad de tiempo, así como los factores que estimulan o inhíben dicha velocidad de reacción. -
Maud Menten
El aporte por el cual es más conocida es su trabajo en el estudio de la cinética enzimática junto a Leonor Michaelis en 1913. -
James Summer
Tras encontrarse con muchos fracasos, en 1926 consiguió aislar y cristalizar las enzimas gracias a la ureasa. En 1946 fue galardonado con la mitad del Premio Nobel de Química por el descubrimiento de la cristalización de enzimas. -
John Burdon Haldane
El trabajo de Haldane se convirtió en una de las principales contribuciones a la teoría evolutiva sintética o síntesis moderna, que restableciera la selección natural como el mecanismo esencial del cambio evolutivo, explicándolo en términos de las consecuencias matemáticas de la genética mendeliana. -
John Northrop
Aplicó los métodos del bioquímico James Sumner para la obtención de muestras cristalinas puras de otros enzimas; sus enzimas purificados comprendían enzimas digestivos como la tripsina y la pepsina, así como la ribonucleasa y la desoxirribonucleasa. Gracias a sus trabajos los enzimas dejaron de ser sustancias desconocidas, y la capacidad de purificar enzimas dio un nuevo impulso a las investigaciones de laboratorio.